报告时间：2018年12月26日（星期三）上午9:00至11:00

报告地点：生物楼406会议室

报告人：盛翔，斯德哥尔摩大学

　　报告摘要：

　　作为一种生物催化剂，蛋白酶具有催化活性高、立体和区域选择性强、反应条件温和、环境友好等诸多传统催化剂无法比拟的优点。但是，高度的底物选择性和较差的稳定性等特点则限制了其在工业化方面的应用。因此，人们迫切需要了解酶促反应中的具体细节，以指导对酶进行改造甚至设计新酶，使酶成为更具有应用价值的催化剂。然而，常规的实验方法往往只能得到宏观的实验现象，很难在微观层次上对现象的本质进行解释。在这方面，计算化学则展现出了其独特的优势。借助于计算化学工具，我们可以通过对底物–酶复合物结构和酶催化反应机理及选择性的研究，探讨酶的活性与结构之间的关系，得到反应过程中的能量和结构等具体信息，阐明一些关键残基在反应中的作用。最终总结出酶催化反应的规律和特点，结合实验研究为酶的改造和设计奠定理论基础。

　　报告人简介：

　　盛翔博士，2014年毕业于山东大学化学与化工学院，获理学博士学位，专业为理论与计算化学，师从刘永军教授。2014年8月至2018年8月在瑞典斯德哥尔摩大学Fahmi Himo课题组从事博士后研究工作，并于2018年9月起至今任Researcher职位。主要研究方向为计算化学方法探索酶催化反应机理和选择性，另外还涉及分子动力学模拟方法研究材料体系的结构演化和蛋白质的构象变化等。迄今为止，已在Angew. Chem., ACS Catal., FEBS J. 和 Phys. Chem. Chem. Phys. 等国际知名期刊发表SCI学术论文30余篇。

　　联系人：18T6组 周雍进

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