报告人：施蕴渝 院士 中国科学技术大学

报告地点：生物楼学术报告厅

报告时间: 2013年7月1日(星期一) 上午9:00　

报告人简介

中国科学院院士，发展中国家科学院院士，中国科学技术大学生命科学学院教授，博士生导师。国家重大科学研究计划蛋白质科学专家组成员。

施蕴渝院士早年从事生物大分子计算机模拟。近二十年主要用核磁共振波谱和蛋白质晶体学研究基因表达调控的重要蛋白质及复合物的结构与功能，特别是表观遗传学调控过程染色体重塑，组蛋白修饰，以及RNA调节等环节中重要蛋白质及其调控相关蛋白质复合物的三维结构与功能；细胞粘附与转移相关蛋白质及复合物的结构与功能，相关的研究成果先后在Genes & Development, Proc. Natl. Acad. Sci. USA，Cell Signaling, J. Biol. Chem., 等国际学术刊物上发表，他引1300余次，包括许多综述文章。她是我国计算生物学与生物核磁共振研究的先行者。

报告摘要

真核生物中进化上保守的PHD(植物同源结构域)锌指结构域能特异性识别不同的核小体组蛋白修饰。在胚胎发育期及出生后的发育中，乙酰转移酶MOZ对HOX基因的表达调控都起着关键性的作用。在细胞内，乙酰转移酶MOZ会与一些具有调控作用的染色质结合因子结合，形成一个四聚体复合物。我们将介绍MOZ复合物中的组分之一BRPF2的第一个及第二个PHD 结构域的溶液态结构，以及MOZ的tandem PHD结构域(PHD12)在自由状态下的溶液结构和与H3K14ac小肽的1.47 ？的复合物晶体结构，揭示了其对组蛋白H3上非修饰的R2和乙酰化的K14的结构识别基础。另外，ChIP和RT-PCR实验结果表明PHD12会帮助MOZ定位到HOXA9基因的启动子区域，因此促进启动子区域附近的组蛋白H3的乙酰化，从而会上调HOXA9 mRNA的转录水平。最终，我们的实验结果表明MOZ的串联PHD12对H3R2/K14ac的组合识别可能代表一种非常重要的控制基因转录的表观遗传调控机制，这些发现也为MOZ复合物和组蛋白H3修饰之间的交叉影响提供了重要线索。

报告联系人：王璐 9620