报告时间：2016年7月14日（星期四）15:00 

报告地点：生物楼小会议室 

报告人：赵永芳

中科院生物物理所，生物大分子国家重点实验室

　　报告人简介：

　　赵永芳，研究员、博士生导师，1999年本科毕业于武汉大学生命科学学院，2004年博士毕业于中国科学院生物物理研究所，2006年至2013年美国哥伦比亚大学博士后、研究助理，2013年入职中国科学院生物物理研究所任研究员。主要从事膜蛋白结构与功能的关系的研究，具体研究内容包括两个方面：利用单分子FRET研究膜蛋白构象与功能的关系、GPCR（如chemokine receptor）细胞水平多聚体对其功能的调控机制。以第一作者发表Nature 2篇，Nature Chemical Biology 1篇，共同作者发表Nature 1篇，Molecular Cell 1篇。 

　　报告摘要：

　　The chaperone/usher pathway is a conserved bacterial secretion system that assembles adhesive fibers termed pili or fimbriae. The usher catalyzes formation of subunit-subunit interactions to promote polymerization of the pilus fiber and provides the channel for the fiber secretion. The mechanism by which the usher catalyzes pilus assembly is not know. Using single molecule FRET method, we studied the conformational dynamics of usher FimD before and after formation of complexes. Our results suggested that the N terminal domain and C terminal domain together regulate the position of the plug domain.  

    报告联系人：18T2  尹文婷（9648）